| 研究課題/領域番号 |
07308069
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| 研究種目 |
基盤研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 総合 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | 東京大学 |
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研究代表者 |
徳田 元 東京大学, 分子細胞生物学研究所, 教授 (40125943)
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| 研究分担者 |
渡邊 誠 大分医科大学, 医学部, 教授 (20142408)
山根 國男 筑波大学, 生物科学系, 教授 (20013336)
平田 肇 姫路工業大学, 理学部, 教授 (40049052)
遠藤 斗志也 名古屋大学, 理学部, 教授 (70152014)
伊藤 維昭 京都大学, ウィルス研究所, 教授 (90027334)
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| 研究期間 (年度) |
1995 – 1996
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| キーワード | 蛋白質膜透過 / 原核細胞 / 再構成 / SecY / SecE / SecG / SecA |
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| 研究概要 |
1.SecGはSecAと機能的に相互作用し、SecAの膜内への挿入・脱離に共役して膜内配向性の反転・復帰を繰り返すことを明らかにした。
2.SecY-SecE-SecG複合体の相互作用を、ヒスチジンタグ法を用いて明らかにした。SecY-SecA間の相互作用部位を変異体を用いて明らかにした。
3.葉緑体ゲノムにコードされたシトクロムfのチラコイド内への輸送にはSecAが関与していることを明らかにした。エンドウ葉緑体SecYがチラコイドの内在性膜蛋白質であることを証明した。
4.リン脂質平面膜にSecY,SecEを再構成し、SecY/Eより構成されたイオンチャンネルの検出に成功した。チャンネルは、SecAとATP、前駆体蛋白質の添加で順次閉鎖することを見出した。
5.不連続蛋白質膜透過反応は、前駆体蛋白質の疎水性領域に依存するものであることを明らかにし、SecYによって疎水性領域が認識されることを示した。
6.枯草菌シグナル認識粒子の構造と機能を明らかにした。さらにSRP複合体と前駆体蛋白質や蛋白質合成身長因子EF-Gとの相互作用を明らかにした。
7.大腸菌の蛋白質膜透過装置を新たな視点から再構成することを試み、極めて活性の高い再構成プロテオリポソームを得た。再構成活性は、SecA,ATP,SecB,シグナルシークエンスに依存であることを明らかにした。
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