| 研究課題/領域番号 |
07457434
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
形態系基礎歯科学
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| 研究機関 | 日本歯科大学 |
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研究代表者 |
青葉 孝昭 日本歯科大学, 歯学部, 教授 (30028807)
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| 研究分担者 |
青木 春美 日本歯科大学, 歯学部, 助教授 (50150925)
柳下 寿郎 日本歯科大学, 歯学部, 助手 (50256989)
田谷 雄二 日本歯科大学, 歯学部, 講師 (30197587)
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| 研究期間 (年度) |
1995 – 1996
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| キーワード | エナメル質 / 石灰化 / 細胞外基質蛋白 / アメロジェニン / 蛋白構造 / 蛋白分子会合 / 結晶成長 / 生体アパタイト |
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| 研究概要 |
研究代表者によるこれまでの研究活動のなかで、(1)アメロジェニンを主とする基質蛋白は結晶表面への吸着反応を介して、結晶の核形成とその後の成長を制御していること、(2)アメロジェニンの構造と機能との関わりについて、芳香環を多く含むアメロジェニンのN末端ドメインは蛋白分子の会合体形成に強い誘導効果をもつこと、他方、荷電をもつアミノ酸残基が集中している親水性のC末端ドメインはアメロジェニンとエナメル質結晶との吸着反応に必須の存在であることを報告してきた。今回の研究費の援助により、これまでの研究を発展させ、以下の内容が明らかとなった。アメロジェニン蛋白の分子構造は互いに独立した3つのドメイン(N末端、中央、C末端)から成り、そのN末端45残基にあたるドメインはβシート構造を含み、C末端25残基の構造はランダムコイル状態をもつことが推定された。中央部ドメインにみられる構造については、ポリプロリン構造、あるいはコラーゲンとの構造の類似性も考えられた。アメロジェニンの構造と機能との関連性については、(a)3つのドメインの接合部にあたる折れたたみ部分は、酵素分解を受ける位置に一致しており、哺乳動物のアメロジェニンに保存された分子構造が細胞外基質内での低分子化(エナメル質の成熟化)を直接的に制御していること、(b)N末端の堅い高次構造は分子間疎水性結合の誘導や、Ca^<2+>との弱い結合にはたらいていること、(c)親水性のC末端領域はアメロジェニンとエナメル結晶との相互作用において、結晶表面の水分子を押し退け、蛋白分子が吸着サイトに近づくのを可能にしていることが考えられる。原子間力顕微鏡による観察結果を考慮にいれると、結晶表面で形成された18〜20nm径のアメロジェニンの会合体の表面では多数のC末端領域が露出しており、結晶表面への蛋白分子の吸着(その結果としての結晶成長抑制)を促しているとも考えられる。
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