| 研究課題/領域番号 |
07558228
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| 研究種目 |
試験研究(B)
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
青山 卓史 京都大学, 化学研究所, 助教授 (80202498)
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| 研究分担者 |
岡 穆宏 京都大学, 化学研究所, 教授 (10093212)
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| キーワード | ランダムペプチド・ライブラリー / 模倣ペプチド / カルモデュリン / CaMキナーゼI / CaMキナーゼII / CDPKキナーゼI / cAMP・レセプター蛋白質 / G蛋白質 |
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| 研究概要 |
カルモデュリン(CaM)に結合活性のあるペプチドの検索を、M13ファージをベクターとして作成されたランダムペプチド・ライブラリーの中から行なった。その結果、10アミノ酸長の2種類のペプチド(ペプチド1:WDTYRISFおよびペプチド2:WPSLQAIR)がCaMに対して非常に強い結合能を有していることが明らかになった。これらのペプチドは、CaMを活性化しないという意味において当初期待されたCaMに対するCaイオンの結合を模倣するものではなかったが、それらに関して非常に興味深い生理学的性質が見いだされた。無細胞系において、ペプチド1はCaMキナーゼIの活性を抑制したがCaMキナーゼIIの活性は抑制しなかった。これとは逆にペプチド2はCaMキナーゼIIの活性を抑制したがCaMキナーゼIの活性に対する影響は少なかった。また、ペプチド1は植物のCDPKキナーゼIの活性を抑制したが、ペプチド2は影響を与えなかった。これらの結果より、ペプチド1およびペプチド2はCaMに対してそれぞれ異なった性質を付与できるペプチドであると考えられ、生体内系における応用が期待される。
cAMP・レセプター蛋白質(CRP)およびG蛋白質に結合するペプチドに関してもの検索が行なわれ、特異的に結合するものが複数同定された。これらの内、一部については無細胞系において結合様式の解析が行なわれている。
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