| 研究課題/領域番号 |
07651103
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| 研究種目 |
一般研究(C)
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| 研究機関 | 名古屋工業大学 |
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研究代表者 |
吉水 広明 名古屋工業大学, 工学部, 助手 (10240350)
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| 研究分担者 |
木下 隆利 名古屋工業大学, 工学部, 助教授 (60135407)
辻田 義治 名古屋工業大学, 工学部, 教授 (70016591)
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| キーワード | 繊維蛋白質 / 超二次構造 / コイルド-コイル構造 / α-ヘリックス / コンホメーション / 固体NMR |
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| 研究概要 |
本研究では羊毛ケラチンや筋肉蛋白、細胞内構造物等にみられる7残基周期配列に着目し、これが構築する超二次構造の一つであるコイルド-コイル構造の詳細や分子運動性並びに固体物性との関連を主に固体NMR法を用いて解明することを目的とする。羊毛ケラチンについてその固体NMRスペクトルを観測したところ、L-アラニン残基のCβ炭素ピークの化学シフト値がコイルド-コイル構造に特徴的なものであることが明らかになった。すなわち、カルボニル炭素並びにその他の炭素由来のピークの化学シフト値より、主たる主鎖コンホメーションはα-ヘリックス及びβ-シート構造であるといえたが、α-ヘリックス構造をとるポリL-アラニンのCβ炭素ピークの化学シフト値とは1ppm程異なっていた。これは、トロポミオシンにおいても観測され、また、その分子運動性はより束縛されていることが示唆された。これらを通じて固体NMR法が二次よりも高次の立体構造を推定するのに役立つことも示すことができた。代表的な繊維蛋白質である羊毛ケラチンやトロポミオシンの主たる構造といわれているコイルド-コイル構造についてその知見を固体NMRという手法により引き出すことができた。これにより、コイルド-コイル構造の判定をNMR法から行える可能性が開かれた。今後、化学シフト値の変化の原因委及びその構造形成過程の解明を行う必要がある。モデルポリペプチドの調製は容易ではないが、これを用いて行うアプローチの重要性が強調される。
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