| 研究課題/領域番号 |
07651103
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
高分子構造物性(含繊維)
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| 研究機関 | 名古屋工業大学 |
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研究代表者 |
吉水 広明 名古屋工業大学, 工学部, 助手 (10240350)
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| 研究分担者 |
木下 隆利 名古屋工業大学, 工学部, 助教授 (60135407)
辻田 義治 名古屋工業大学, 工学部, 教授 (70016591)
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| 研究期間 (年度) |
1995 – 1996
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| キーワード | 繊維蛋白質 / 超二次構造 / コイルド-コイル構造 / α-ヘリックス / コンホメーション / 固体NMR / 化学シフト / 羊毛ケラチン |
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| 研究概要 |
本研究では羊毛ケラチンや筋肉蛋白、細胞内構造物等にみられる7残基周期配列に着目し、これが構築する超二次構造の一つであるコイルド-コイル構造の詳細や分子運動性並びに個体物性との関連を主に個体NMR法を用いて解明することを目的とする。羊毛ケラチンについてその個体NMRスペクトルを観測したところ、L-アラニン残基の、Cβ炭素ピークの化学シフト値がコリルド-コイル構造に特微的なものであることが明らかになった。すなわち、コイルド-コイル構造を多く含む成分を羊毛より分離・抽出し、その固体^<13>C CP/MAS NMRスペクトルを観測したところ、カルボニル炭素並びにその他の炭素由来のピークの化学シフト値から、主たる主鎖コンホメーションはα-ヘリックス及びβ-シート構造であるといえたが、L-アラニン残基のCβ炭素ピークの化学シフト値は、α-ヘリックス構造をとるポリL-アラニンのCβ炭素ピークのそれとは1ppm程低磁場側にシフトしていた。同様な結果がトロポミオシンにおいても観測され、また、その分子運動性はより束縛されていることが示唆された。これらを通じて代表的な繊維蛋白質である羊毛ケラチンやトロポミオシンの主たる構造といわれているコイルド-コイル構造についてその知見を固体NMRという手法により引き出すことができた。さらに、羊毛ケラチンについて熱及び湿熱処理を行ったところ、主鎖コンホメーションにはβ-シート構造の増大が確認されたが、コイルド-コイル構造が著しく変性することはなかった。なお、7残基周期配列を持たない繊維蛋白質であるエラスチンについて同様の検討を行ったところ、コイルド-コイル構造に特徴的な信号は見い出せなかったので、本研究において得られたコイルド-コイル構造判別法の妥当性が示された。
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