研究概要 |
本研究では、膜タンパク質のβストランド領域を予測するための方法論を確立することを目標としている。方法としては、アミノ酸配列を疎水性指標で置換して一次構造解析を行うのだが、そのためにはまず実際立体構造の判っているβシート型膜タンパク質(Omp F,Pho Eポリン、α-ヘモライシン)を解析して、βシート領域に特徴的な情報を抽出した。これらのタンパク質の膜貫通部分は、全て膜厚に相当した高さのβシートによるバレル型になっていた。そのため、バレル内で斜めに配置するβストランドの長さは、約十数残基であった。このことを利用してβシートを作るときに特徴的な2残基周期と、膜厚に相当する十数残基の疎水性の周期性を解析した。 以上の特徴に加え、いま一つ考慮したことがある。βストランドは、膜内に存在するため、基本的には疎水性であるが、バレル内部で水分子を結合する親水性残期が存在するため、βシートを作るのに必要な2残基の周期性が乱されているはずである。そこで、ある残基が存在すると、2残基周期が著しく乱されるような残基を探しだし、それを疎水性残基に変異させた上で今一度解析した。 以上の方法をOmp F,Pho Eポリン、α-ヘモライシンに適用したところ約80%の精度で膜貫通βシート領域を判別することが可能になった。ただし、一本、一本のβストランド領域を予測するのは、まだ困難であった。今後は、βストランドのみに特徴的な情報を抽出して、予測の精度を高める予定である。
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