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膜タンパク質の膜内ドメインは通常α-ヘリックスが数本集まってバンドルを作ることによって形成されている.これらのα-ヘリックスはループ部分によってつながっており、その為にα-ヘリックスは受動的に会合して構造形成が起こっていると考えられやすいが、われわれはリン脂質膜中でのα-ヘリックス間の相互認識こそが膜タンパク質構造形成の要因であると考え、バクテリオロドプシン発色団の構造形成が1本のポリペプチド鎖からでなく、構成するα-ヘリックスを単独で与えても起こるかどうかを調べることによって、一般の膜タンパク質構造の構築原理を明らかにしようとこの実験を行った.膜内でのペプチドの会合を調べる一般的な方法はないが、バクテリオロドプシンではヘリックスの会合がネイティヴタンパク質と同様正確に起こったときにのみレチナ-ルとの発色団が極めて特徴ある吸収を示し、構造が出来たかどうかを鋭敏に検出できるからである.バクテリオロドプシンは7本のα-ヘリックスA、B、・・Gを構成要素として持つが、A、BもしくはF、Gをそれぞれ単独のものとして与え、残りの部分、すなわちA、Bに対しては(C-G)、F、Gに対しては(A-E)という3成分系からの再構成をレチナ-ル存在下で行ったとき、収率10〜20%でネイティヴなバクテリオロドプシン発色団が再構成されることが明らかになった.すなわちつながっていないヘリックス同志が相互認識の結果、つながった場合と同じ本来の正しい構造を与え得ることが示された.このことは膜タンパク質の構造形成に際して、膜内α-ヘリックス間の相互認識がわれわれの最初の予測通り、第一原因として重要であることを示すものである.
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