| 研究課題/領域番号 |
08044047
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| 研究種目 |
国際学術研究
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 共同研究 |
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| 研究分野 |
機能生物化学
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| 研究機関 | 北海道大学 |
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研究代表者 |
谷口 和弥 北海道大学, 大学院・理学研究科, 教授 (40028204)
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| 研究分担者 |
POST Robert ペンシルベニア大学, 医学部, 教授
MARDH Sven リンシェピング大学, 生命科学部, 教授
FROEHLICH Je 米国国立衛生研究所, 疫年学研究センター・部長, 教授
SCHONER Wilh ユスタス リービッヒ大学, 生化学・内分泌学, 教授
嘉屋 俊二 北海道大学, 大学院・理学研究科, 助教授 (90186023)
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| 研究期間 (年度) |
1996 – 1997
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| キーワード | phosphorylation / dephosphorylation / protein kinase / protein phosphatases / H-pump / H,K-ATPase |
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| 研究概要 |
H,K-ATPase触媒鎖Tyr-10とTys-7のkinaseによるリン酸化はCaに依存せず一方Ser-27のそれはCaを要求することが明かになった。またこれらリン酸化に関与するProtein kinasesとPhosphatasesの同定を試みた結果、Ser-27のリン酸化には80kDのconventional PKCがTyr残基のリン酸化にはSRCのC-末端部位に対する抗体とは反応するが、N-末端部位に対する抗体、Yes及びLynに対する抗体とも反応しない、新奇の60kDのTyr-kinaseの関与が明かにされた。一方Phosphatasesについて免疫学的に区別しうる数種の活性の存在があきらかにされたが、脱リン酸化に直接関与する分子種の同定にはいたらなかった。又同一の触媒鎖のTyrとSer残基が同時にリン酸化を受けるか否かにかんしては、否定的な結果がえられた。外来性の基質を添加しても両kinasesはもっぱらH,K-ATPase触媒鎖N-terminalのリン酸化のみを行い、表面活性剤の存在で初めて添加した基質がリン酸化された。これらの結果その他はH,K-ATPase触媒鎖N-terminalのごく近くに、特異的にTry-10,Try-7及びSer-27残基の可逆的リン酸化を行う酵素系が存在することを示唆している。これらリン酸化に伴う酵素活性の変動は現在迄のところ、検出できていない。これらの結果は可逆的リン酸化が酵素活性を調節するよりむしろ細胞骨格蛋白との相互作用に関与している可能性も示唆している。
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