| 研究課題/領域番号 |
09276101
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| 研究機関 | 東京工業大学 |
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研究代表者 |
吉田 賢右 東京工業大学, 資源化学研究所, 教授 (90049073)
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| 研究分担者 |
船津 高志 早稲田大学, 理工学部, 助教授 (00190124)
桑島 邦博 東京大学, 大学院・理学系研究科, 助教授 (70091444)
南 康文 大分医科大学, 医学部, 助教授 (40181953)
徳田 元 東京大学, 分子細胞生物学研究所, 教授 (40125943)
後藤 祐児 大阪大学, たんぱく質研究所, 教授 (40153770)
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| キーワード | 分子シャペロン / フォールディング / 熱ショックタンパク質 / GroEL / タンパク質の膜透過 |
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| 研究概要 |
本年度の各分担者の研究状況は以下の通りである。
吉田賢右 シャペロニンGroEL-GroES複合体の空洞に入って折れ畳むポリペプチドの大きさの上限が約57kdであることを明らかにした。
南康文 Hsp90とHsc70システムの連係作用を解析した。
加藤兼房 αBクリスタリンもhsp27と同様にリン酸化を受けると細胞内存在様式が変化し、重合体が解離することが分かった。
桑島邦博 GroELとヌクレオチドとの結合様式をGroEL変異体を用いた熱力学的な解析などで詳細に調べた。
後藤祐児 蛍光二重標識した基質蛋白質を用いて、GroELに結合したときの基質蛋白質の揺らぎを単一分子観測した。
徳田元 SecGは膜内配向性の反転に伴い、相互作用する因子がSecY/SecEからSecD/SecFに変わることを見いだした。
船津高志 GroEL-GroESの結合・解離サイクルと、シャペロニンによるGFP折りたたみ過程を1分子蛍光イメージング法で可視化した。
木戸博 分子シャペロンと20S proteasomeに認められるシャペロン型NDP-kinase活性の役割の解析を行った。
石川統 DnaKホモログを中心に,ブフネラに保持されているシャペロンの構造と機能を大腸菌のものと比較した。
和田千恵子 シャペロンによって制御を受けるDNA複製開始蛋白質RepEのX線構造解析を行った。
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