| 研究概要 |
生体内触媒である酵素の活性発現に関しては多くの研究があるが、それらは活性中心近傍のアミノ酸残基と活性の関係についての研究がほとんどであり、酵素を構成するペプチド鎖のコンフォーメーションと活性の関係についての研究は皆無と言ってもよい。本研究では、いくつかの糖蛋白質モデルを合成し、その加水分解能に及ぼすペプチド鎖のコンフォーメーションの影響を考察する。
糖蛋白質モデルは、D-グルコノ-1,5-ラクトンを、いくつかのアミノ酸のペプチドのN-末端と反応させることによって調製した。これらはアラニン、ロイシン、フェニルアラニンのp-ニトロフェニルエステルを加水分解でき、アミノ酸エステルのD,L-立体配置を識別することが発見された。またそのような識別はペプチド鎖のコンフォーメーションと深く関係の有ることも分かった。左巻きのα-ヘリックスを有する糖蛋白質モデルは、そのα-ヘリックス含量の増加と共にD-アミノ酸エステルを優先的に加水分解した。一方右巻きのα-ヘリックスを有する糖蛋白質モデルは、D,L-アミノ酸エステルを識別するα-ヘリックスの力が糖蛋白質のグルコース残基のそのような力により相殺されるために左巻きα-ヘリックスほどの識別能ではなかったが、L-アミノ酸エステルを優先的に加水分解した。
以上の結果、酵素の持つ2次構造のうち、α-ヘリックス構造は不斉の識別と深く関わっていることを示す基礎的データを得ることができた。
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