GPI(Glycophosphatidylinositol)アンカー型の膜蛋白は小胞体で生合成直後にC末が切断され、小胞体ですでに生合成されたアンカー部分に移行し、形質膜へと移動する。小胞体でのアンカーの生合成はサイトゾル側で開始され、その後に位相の転換が起こるものとされる。この位相の転換に必要な要素として翻転酵素、フリッペースの存在とそのシグナルの存在が想定されている。後者のシグナルにGPIアンカーのイノシトール部分の脱アシル化が注目されていた。すなわちGPIアンカーの前駆体の多くはそのイノシトールがアシル化されており、このためGPI特異的フォスフォライベースCに対して抵抗性から成熟GPIアンカー型の膜蛋白への移行のいずれかの過程で脱アシル化が起こっているわけである。 今まで、赤白血病細胞のK562細胞を利用し脱アシル化の起こるタイミングをGPI特異的フォスフォライベースCに対する感受性をもとに判定した。その結果、合成直後の蛋白はアシル化されているGPIアンカーの前駆体に移行することが明らかになった。 以上の結果をもとに今回はフォスフォライペースDに関する基礎的研究を展開した。
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