研究課題/領域番号 |
10450358
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研究種目 |
基盤研究(B)
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配分区分 | 補助金 |
応募区分 | 一般 |
研究分野 |
高分子構造物性(含繊維)
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研究機関 | 山形大学 |
研究代表者 |
和泉 義信 山形大学, 大学院・理工学研究科, 教授 (30002158)
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研究分担者 |
神保 雄次 山形大学, 大学院・理工学研究科, 助手 (40311584)
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研究期間 (年度) |
1998 – 2000
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キーワード | カルモデュリン / ミオシン軽鎖キナーゼ / カルシニューリン / プロテインキナーゼI,II,IV / CAP-23 / NAP-22 / W-7 / TFP / 結合様式 |
研究概要 |
1)Ca^<2+>存在下で、標準的標的酵素であるミオシン軽鎖キナーゼ、カルシニューリンおよびプロテインキナーゼI、II、IVのカルモデュリン結合部位ペプチドとカルモデュリンとの複合体の溶液構造解析を行い、結合様式を分子レベルで明らかにした。 2)非標準的標的酵素であるCAP-23/NAP-22のCaM結合部位ペプチドとカルモデュリンとの複合体の溶液構造解析を行い、結合様式を分子レベルで明らかにした。コントラストマッチングの条件でNAP-22との複合体中のカルモデュリンの形態を明らかにした。 3)Ca^<2+>存在下で、W-7およびTFPとカルモデュリンとの複合体の溶液構造解析を行い、結合様式を分子レベルで明らかにした。 4)Ca^<2+>非存在下の結合様式として、TFP/カルモデュリンおよびカルモデュリンプロテインキナーゼIV/カルモデュリン複合体の溶液構造解析を行い、新たな結合様式を分子レベルで明らかにした。 5)トリプシン限定分解フラグメントを用いて、標的酵素活性化におけるカルモデュリンの中心ヘリックス部の役割を明らかにした。 6)Ca^<2+>飽和CaM/標準的標的ペプチド複合体の解離過程をストップトフロー放射光小角散乱より明らかにした。
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