| 研究課題/領域番号 |
10470082
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 研究機関 | 名古屋市立大学 |
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研究代表者 |
中島 捷久 名古屋市立大学, 医学部, 教授 (40012778)
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| 研究分担者 |
飯塚 成志 名古屋市立大学, 医学部, 助手 (30222821)
小塚 諭 名古屋市立大学, 医学部, 助手 (40117817)
中島 節子 国立公衆衛生院, 微生物学部, 室長 (80124402)
信澤 枝里 名古屋市立大学, 医学部, 講師 (90183904)
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| キーワード | インフルエンザウイルス / 粒子形成 / HA蛋白質 / ノイラミニダーゼ / GG167 |
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| 研究概要 |
我々はインフルエンザウイルスの粒子形成の再には膜表面に出現したHA,NA蛋白質は再配列を行なうであろうと推定した。推定の根拠は 1)ある種のA型インフルエンザウイルスのHA蛋白質はウイルス感染後期に細胞表面に出現した当初にはガチョウ血球に結合するがニワトリ血球には結合しない。しかし時間の経過とともにニワトリ血球にたいする結合性をもつようになる。 2)遺伝子交雑実験よりM遺伝子が、生化学的検討からNA遺伝子が関与していることであった。今回我々はNAの活性阻害剤であるGGl67を用いてウイルス感染後のHA蛋白質のニワトリ血球にたいする結合性を検討したところ。GGl67はニワトリ血球への結合能を阻害した。したがって、ニワトリ血球への結合能を獲得するためにはNA活性が必要であることが確認された。また、B型ウイルスについてそのHA蛋白質の性質を検討したところ、B型HA蛋白質はNAの作用なしには感染細胞上でガチョウ、ニワトリ血球にたいして結合性を示さなかった。これはB型ウイルスHA蛋白質上の160番目の糖鎖末端にあるシアル酸が結合活性を阻害するため、ウイルスNAによりこのシアル酸除去が血球との結合に必要であることがわかった。しかし、この場合にはNA活性の阻害剤であるGGl67はHA蛋白質の血球への結合能を阻害しなかった。これらのことから、NAは細胞内で働く場合と細胞外で働く場合があることがわかった。NAが細胞外で働く場合に我々が想定するようにMが関与するのであろうと思われるが、これに関しては次年度の課題としたい。
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