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2000 年度 研究成果報告書概要

蚕休眠ホルモン側鎖官能基が活性発現に果す役割の解析と強活性物質の創製

研究課題

研究課題/領域番号 10660109
研究種目

基盤研究(C)

配分区分補助金
応募区分一般
研究分野 生物生産化学・応用有機化学
研究機関三重大学

研究代表者

今井 邦雄  三重大学, 生物資源学部, 教授 (80109313)

研究期間 (年度) 1998 – 2000
キーワードカイコ休眠ホルモン / パルミトイルペプチド / 新油性蛋白質 / 休眠誘導能 / カイコ / ペプチド合成 / ペプチド誘導体
研究概要

過去の研究において、休眠ホルモンのC末端トリペプチドアミド(PRL-NH_2)が活性発現に必須な最小構造であることを明らかにしていた。本研究では、その各部分側鎖官能基が活性発現に果たす役割を解析して強活性物質を創製すると共に、それらの投与法を改良し、一層強い活性を発現させることを期待した。
その結果、1)C末端部はアンモニアアミドであることが活性発現に必須であり、他のアミンとのアミドでは活性が完全に消失すること、2)C末端から2残基目のアルギニン側鎖カチオンも必須であり、これをリシンで置き換えることは可能だが、このカチオンを消去するような修飾を施すと活性は完全に消失すること、3)活性発現最小単位のN末端を脂溶性カルボン酸で修飾すると活性が著しく増加すること、4)最も顕著な活性増強をもたらす修飾はパルミチン酸あるいはステアリン酸によるアシル化であり、得られた誘導体の活性発現閾値低下作用は限定的であるものの、産下する休眠卵の割合の増加が顕著であり、現在の生物検定系でも、休眠卵の割合が産下卵中の70%以上となること、5)おそらくこの活性増強はこれら誘導体の体内分解に対する抵抗に由来していること、等を明らかにすることができ、今後、一層強活性の物質を分子設計する指標を得ることができた。一方、投薬法改良に向けて、市販の蛋白質や多糖などの添加物を共存させて生物検定を試みたが、好ましい結果は得られなかった。しかし、今回の研究過程で解明したカイコ頭部とエビ殻中の新規親油性蛋白質は、休眠ホルモンの活性を著しく増強できることを明らかにできた。現時点では誘導体に対するこれら蛋白質の活性増強能の有無は不明だが、このような蛋白質の発見は新投薬法開発の糸口を与えるものである。
以上のようにして、本研究を実施することにより、休眠ホルモンの活性発現に必要な官能基を特定し、活性を強める修飾法を明らかにすると共に、産下休眠卵が70%にも達する強い活性の誘導体を創製できた。さらに、節足動物表皮から休眠ホルモン活性増強化性を持つ新規親油性蛋白質を単離構造解明できたことから、それらを利用する新投薬法の開発に道を開くことができた。

  • 研究成果

    (14件)

すべて その他

すべて 文献書誌 (14件)

  • [文献書誌] Yukihiro Sato: "Phe-X-Pro-Arg-Leu-NH2 peptide producing cells in the central nervous system of the silkworm, Bombyx mori."Journal of Insect Physiology. 44. 333-342 (1998)

    • 説明
      「研究成果報告書概要(和文)」より
  • [文献書誌] Kunihiro Shiomi: "A hydrophobic peptide (VAP-peptide) of the silkworm, Bombyx mori : a unique role adult activity proposed from gene expression and production at the terminal phase of metamorphosis"J.Insect Biochem.Mol.Biol.. 28. 671-679 (1998)

    • 説明
      「研究成果報告書概要(和文)」より
  • [文献書誌] Kunio Imai: "Minimum structure of diapause hormone required for biological activity"Biosci.Biotechnol.Biochem.. 62. 1875-1879 (1998)

    • 説明
      「研究成果報告書概要(和文)」より
  • [文献書誌] K.Shiomi: "A hydrophobic peptide (VAP-peptide) of the silkworm, Bombyx mori : structure, expression and an enhancing function of diapause hormone activity."Insect Biochemistry and Molecular Biology. 28. 75-82 (1998)

    • 説明
      「研究成果報告書概要(和文)」より
  • [文献書誌] K.Shiomi: "Structure of the VAP-peptide (BM ACP-6.7) gene in the silkworm, Bombyx mori and a possible regulation of its expression by BmFTZ-F1."Insect Biochemistry and Molecular Biology. 30. 119-125 (2000)

    • 説明
      「研究成果報告書概要(和文)」より
  • [文献書誌] H.BABA: "Rapid degradation of silkworm diapause hormone by trypsin and its suppression by VAP-map, a synthetic analog of a cuticular peptide of silkworm, Bm ACP-6.7 (VAP-peptide)"Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. (in printing).

    • 説明
      「研究成果報告書概要(和文)」より
  • [文献書誌] K.SUZUKI: "Isolation and characterization of a novel lipophilic protein, Pb CP-12.7, from the shell of pink shrimp, Pandalus borealis"Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. (in printing).

    • 説明
      「研究成果報告書概要(和文)」より
  • [文献書誌] Y.Sato: "Phe-X-Pro-Arg-Leu-NH2 peptide producing cells in the central nervous system of the silkworm, Bombyx mori"J.Insect Physiol.. 44. 333-342 (1998)

    • 説明
      「研究成果報告書概要(欧文)」より
  • [文献書誌] K.Shiomi: "A hydrophobic peptide (VAP-peptide) of the silkworm, Bombyx mori : A unique role for adult activity proposed from gene expresison and production at the terminal phase of metamorphosis"Insect Biochem.Mol.Biol.. 28. 671-679 (1998)

    • 説明
      「研究成果報告書概要(欧文)」より
  • [文献書誌] K.Imai: "Minimum structure of diapause hormone required for biological activity"Biosci.Biotech.Biochem.. 62. 1875-1879 (1998)

    • 説明
      「研究成果報告書概要(欧文)」より
  • [文献書誌] K.Shiomi: "A hydrophobic peptide (VAP-peptide) of the silkworm, Bombyx mori : Structure, expression and an enhancing function of diapause hormone activity"Insect Biochem.Mol.Biol.. 28. 75-82 (1998)

    • 説明
      「研究成果報告書概要(欧文)」より
  • [文献書誌] K.Shiomi: "Structure of the VAP-peptide (Bm ACP-6.7) gene in the silkworm, Bombyx mori and a possible regulation of its expression by BmFTZ-F1"Insect Biochemistry and Mol.Biol.. 30. 119-125 (2000)

    • 説明
      「研究成果報告書概要(欧文)」より
  • [文献書誌] H.Baba: "Rapid degradation of silkworm diapause hormone by trypsin and its suppression by VAP-map, a synthetic analog of a cuticular peptide of silkworm, Bm ACP-6.7 (VAP-peptide)"Biosci.Biotechnol.Biochem.. (in press).

    • 説明
      「研究成果報告書概要(欧文)」より
  • [文献書誌] K.Suzuki: "Isolation and characterization of a novel lipophilic protein, Pb CP-12.7, from the shell of pink shrimp, Pandalus borealis"Biosci.Biotechnol.Biochem.. (in press).

    • 説明
      「研究成果報告書概要(欧文)」より

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公開日: 2002-03-26  

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