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1.表面プラズモン共鳴解析装置を用いて、ER-60プロテアーゼ(ER-60)と会合するタンパク質の検索を行い、小胞体内腔に局在する分子シャペロンであるBiP、calreticulinおよびPDIがER-60と相互作用することを見出した。
2.ER-60との相互作用のカイネティクス分析を行い、それぞれの分子シャペロンがER-60に対して異なる親和性を有することを明らかにした。
3.BiPのER-60との会合部位は、BiPのポリペプチド結合部位とは異なることを明らかにした。
4.動物培養細胞COS-1で異常タンパク質を発現させ、その生成量に依存してその後の運命が異なることを示した。すなわち、異常タンパク質が高濃度存在すると不溶性の魂を形成し分解されずに小胞体に蓄積するが、ある濃度以下では分解されることを明らかにした。分解の特性からER-60などの小胞体局在性のプロテアーゼが関与することを示した。
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