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白血球の貧食制御におけるアクチン結合蛋白質p57の役割について調べるため、まず細胞内でのp57の挙動を検索する試薬としての抗p57抗体(p57のN末端側とC末端側を認識する2種の抗体)を作製した。これらの抗体を用いて調べた結果、貪食初期にはp57は貪食部位に集まるが、細胞内でリソソームと融合する成熟ファゴソームからはアクチンとともに遊離することが明らかになった。一方、NADPHオキシダーゼのサブユニットであるp47phoxやp67phoxは貪食初期にp57同様ファゴソームに集まるのみならず、ファゴソームが成熟してもファゴソームに留まっていた。これらの事実から、p57やアクチンはファゴソームの形成に必要であるが、成熟したファゴソームの機能には関わらないことが示唆された。ファゴソームからのp57の解離の生理的意義は不明であったが、最近、p57の遊離がファゴソームとの融合のシグナルとなることを示唆する結果が得られてきた。そこで次にp57のファゴソームからの遊離のメカニズムについて検討を加えた。白血球のオプソニン化ザイモザン(OpZ)貪食時にはp57の一過性のリン酸化増大が見られるとともにそれと対応した時間にp57がファゴソームから遊離することが判明した。また、種々のタンパク質リン酸化酵素に対するインヒビターを用いて調べたところ、プロテインキナーゼC(PKC)に対するインヒビターによりファゴソームからのp57の遊離が抑制されることが判明した。また、in vivoでもin vitroでもp57はPKCによりリン酸化されることも明らかとなった。以上の結果は、p57の機能の制御(ファゴソームからの遊離)にはPKCによるリン酸化が関与することを強く示唆するものである。
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