O-グリコシド結合型N-アセチルグルコサミン転移酵素の組織、細胞における発現

2000 年度 実績報告書

• 研究課題/領域番号: 10877004
• 研究機関: 杏林大学
• 研究代表者: 秋元 義弘 杏林大学, 医学部, 助教授 (60184115)
• キーワード: 膵臓 / ランゲルハンス島 / O-GlcNAc / インシュリン / O-GlcNAc転移酵素 / 糖尿病 / ストレプトゾトシン / 組織細胞化学

研究概要

糖蛋白質の糖鎖には、アスパラギン型糖鎖とムチン型糖鎖がよく知られている。それらに加えて、細胞質および核内の種々の蛋白質を構成するセリン或いはスレオニン残基に、N-アセチルグルコサミン(GlcNAc)が1つだけOグリコシド結合したO-GlcNAcの存在が、近年明らかとなった。このようなOグリコシド結合型N-アセチルグルコサミン(O-GlcNAc)の機能はセリンやスレオニンのリン酸化の調節や、細胞内シグナル伝達あるいは核内での転写の制御への関与などが示唆されている。またO-GlcNAcは、従来より知られている糖鎖合成過程とは全く異なる経路で合成される。最近、このO-GlcNAc転移酵素の遺伝子がラット、ヒト、線虫などでクローニングされたが、その局在については不明である。今回、ラット膵臓におけるO-GlcNAc並びにO-GlcNAc転移酵素の局在を検討した。
光顕的に観察すると、O-GlcNAc転移酵素は外分泌部では腺房細胞に、またランゲルハンス島ではA細胞と膵ポリペプチド(PP)細胞に強く発現していることが認められた。さらに、電顕観察より、O-GlcNAc転移酵素は主に細胞の核のユークロマチンに存在し、また腺房細胞の酵素原顆粒の周囲、並びにA細胞のα顆粒の周囲の細胞質に存在することが明かになった。このようなO-GlcNAc転移酵素の局在は、O-GlcNAcの場合とほぼ一致していた。

研究成果

• [文献書誌] Akimoto Y: "Increased O-GlcNAc transferase in pancreas of rats with streptozotocin-induced diabetes."Diabetologia. vol.43. 1239-1247 (2000)
• [文献書誌] Akimoto Y: "Distribution of O-GlcNAc Transferase in the Rat Pancreas."Acta Histochem Cytochem. vol.33. 163-167 (2000)
• [文献書誌] Watanabe N: "Block of cell division at prophase through uncoupling of nuclear and centrosomal cycle induced by HIV-1 Vpr."Exp Cell Res. vol.258. 261-269 (2000)
• [文献書誌] Kosaka Y: "Expression of the HB9 homeobox gene concomitant with proliferation accompanying epidermal stratification during development of chick embryonic tarsometatarsal skin."Histochemical J. vol.32. 275-280 (2000)
• [文献書誌] Kosaka Y: "Localization of the HB9 homeobox gene mRNA and protein during chick feather formation."Biochem Biophys Res Com. vol.276. 1112-1117 (2000)
• [文献書誌] Shiokawa S: "Function of the small GTP-binding protein RhoA in the process of implantation."J Clin Endocrinol Metab. vol.85. 4742-4749 (2000)
• [文献書誌] 秋元義弘: "応用サイトメトリー(天神美夫監修)"医学書院. 209-216 (2000)