分子シャペロンマシーナリーのX線結晶構造解析

1999 年度 実績報告書

• 研究課題/領域番号: 11169213
• 研究機関: 東京工業大学
• 研究代表者: 田口 英樹 東京工業大学, 資源化学研究所, 助手 (40272710)
• キーワード: 分子シャペロン / 熱ショックタンパク質 / フォールディング

研究概要

本研究は,種々の分子シャペロンの細胞内での機能を構造的基盤の上に立って解明する第一歩として、構造未知の分子シャペロンのX線結晶構造解析を行い、作用機構を解明することを目的とする。本年度は、構造未知の分子シャペロンを生化学的に扱うための準備(大量発現系の構築、機能解析)を中心に研究を進めた。扱ったシャペロンは以下の通りである。
1)好熱菌DnaK/DnaJ/DafA複合体。
2)HtpG(大腸菌Hsp90ホモログ)
3)YccD(大腸菌DafAホモログ)

研究成果

• [文献書誌] Aoki, K.: "GroEL binds artificial proteins with random sequences"J. Biol. Chem.. (in press). (2000)
• [文献書誌] Pack, C-G.: "Effect of electrostatic interactions on the binding of charged substrate to GroEl studied by highly sensitive fluorescence correlation spectroscopy"Biochem. Biophys. Res. Commum.. 267. 300-304 (2000)
• [文献書誌] Sakikawa, C: "On the maximum size of proteins to stay and fold in the cavity of GroEL underneath GroES"J. Biol. Chem.. 274. 21251-21256 (1999)
• [文献書誌] Pack, C-G.: "Analysis of interaction between chaperonin GroEL and its substrate using fluorescence correlation spectroscopy"Cytometry. 36. 247-253 (1999)