| 研究概要 |
中度耐熱菌(Bacillus stearothermophilus)の5S rRNA結合タンパク質L5(BstL5)の結晶構造を決定するとともに、5S rRNAとの相互作用に関与するアミノ酸残基を特定した。BstL5はαβαββαββαの二次構造からなり、スプライセオソームを構成するU1Aタンパク質等に見い出されたRNA結合モチーフ(RNPモチーフ:αββαββ)を持つことが明らかになった。次に、U1Aタンパク質とRNAとの相互作用に関する情報に基づいて、BstL5のループとβ-シートに存在するアミノ酸(Asn37,Glu63,Phe77,Arg80,Thr90,Ile141,Tyr143,Asp144,Asp153)の5S rRNA結合活性への関与について検討した。その結果、β-シートのAsn37,Glu63、ループのPhe77が5S rRNAとの相互作用に強い影響力を示していること、さらにP-シートに存在するThr-90、ループに位置するIle141,Tyr143,Asp144も相互作用に弱冠ながら関与していること、β-シートのAsp153,ループのArg80は5S rRNAとの結合活性には全く関与していないことが解った。以上の結果より、タンパク質L5はタンパク質U1Aとはアミノ酸配列は異なるが、両タンパク質は同様の機構で、それぞれの標的RNAと相互作用していることが示唆された。
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