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深海よりP(3HB)分解細菌Marinobacter sp.を単離した。この菌株から菌体外P(3HB)分鰭素を電気泳動的に精製し、その性質を調べた。さらに寸本酵素遺伝子をクローニングし、酵素が、3つの機能性ドメイン(触媒、リンカー、基質結合ドメイン)から構成されていることを明らかにした。本酵素の基質結合ドメインは、固体基質に有効に作用し、酵素分子を基質表面に濃縮すること明らかにした。また、真菌Penicillium funiculosumから精製したP(3HB)分解酵素をコードするcDNAのクローニングに成功した。その結果、本酵素は基質結合ドメインを欠く新規のP(3HB)分解酵素であることが判明した。本酵素遺伝子配列を、他の細菌由来酵素遺伝子配列に対して相同性解析したところ、本酵素遺伝子は、細菌より水平移動により伝播してきた可能性が高いことが示唆された。本酵素は、SBDを欠いているため基質結合能力が、バクテリア分解酵素と比較して劣っている。本酵素に、SBDを融合させると、基質結合能力が上昇した。このことから、SBDは、酵素の基質結合能力を決定する重用な因子の一つであることがわかった。また、自然環境中よりポリエチレンサクシナート(PESu)分解微生物を単離しその同定を行った。その結果、グラム陽性細菌および真菌類が主たる分解者であるととが判明した。
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