蛋白質中の化学反応はどのように構造変化を引き起こすエネルギーに変換されるか

1999 年度 実績報告書

• 研究課題/領域番号: 11480192
• 研究種目: 基盤研究(B)
• 研究機関: 京都大学
• 研究代表者: 木寺 詔紀 京都大学, 大学院・理学研究科, 助教授 (00186280)
• 研究分担者: 北尾 彰朗 京都大学, 大学院・理学研究科, 助手 (30252422)
• キーワード: 蛋白質 / 非線型振動 / 振動緩和 / モードカップリング / フェルミ共鳴 / ミオグロビン

研究概要

蛋白質には立体構造を変化させること、即ち大きな非線型運動を行うことで、その機能のスイッチングを行っているものが数多くある。スイッチは、光の受容、リガンド分子の結合、反応などによって切り替わり、立体構造変化へと導く。このような大きな非線型運動を起こす機構を原子レベルで解明するために、本年度は、最も基本的な素過程である光励起による振動緩和をとりあげ、非線型性の効果が抑えられているOK近傍でのシミュレーションによって研究した。対象としては、光励起による振動緩和が最もよく研究されているミオグロビンを取り上げた。シミュレーションの手順は、OKで、ある振動モードに初期運動エネルギーを与え、そのエネルギーがどのようなモードに移動していくかを見るというものである。その結果、非線型運動の基礎となるモードカップリングは、単純は低分子系と同じ3次のカップリングに基づいたフェルミ共鳴で記述できることが分かった。これは、運動エネルギーが移動していく先のモードが、(1)周波数の関係ω=ω1+ω2のようなフェルミ共鳴条件を満たす、(2)モードが立体構造上オーバーラップしている(これはそのまま3次のカップリング係数が大きいことと等価である)の2条件によって選択されていることからの知見である。このことは、蛋白質のような巨大な複雑系でも振動モードが独立なものとして振る舞っているという説明と等価である。常温での振動緩和は、はるかに複雑な様相を呈するが、それらも分割すれば、このような基本的なエネルギー移動の重ねあわせとして記述できるものと考えられる。

研究成果

• [文献書誌] K.Mitsuoka,T.Hirai,K.Murata,A.Miyazawa,A.Kidera,Y.Kimura,and Y.Fujiyoshi: "Charge distribution in the refined structure of bacteriorhodopsin based on electron crystallography"J. Mol. Biol.. 286. 861-882 (1999)
• [文献書誌] A.Kidera: "Smart Monte Carlo simulation of a globular protein"Int. J. Quantum Chem.. 75. 207-214 (1999)
• [文献書誌] F.Parak,A.Ostermann,A.Gassmann,C.Seherk,S.-H.Ching,A.Kidera,N.Go: "Biomolecules: Fluctuations and relaxations""Biological Physics: Third International Symposium", AIP Conference Proceedings. 487. 117-127 (1999)
• [文献書誌] N.Nakajima,J.Higo,A.Kidera,H.Nakamura: "Free energy landscapes of short peptides by enhanced conformational sampling"J. Mol. Biol.. 296. 197-218 (2000)