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GlnB(PIIタンパク質)は、大腸菌ではウリジリル化によって修飾され、グルタミン合成酵素の活性調節と遺伝子発現制御に中心的な役割を果たしているが、ラン藻も含め植物における役割は未確定であった。本研究ではラン藻におけるGlnBの機能について以下の諸点を明らかにした。
1.Synechococcus PCC7942およびSynechocystis PCC6803の両株において、GlnBがアンモニアに応答した硝酸同化活性の翻訳後調節に関与することを確認し、さらにSynechococcus PCC7942において、硝酸イオンの輸送と還元の両方がGlnB依存的にアンモニアによって阻害されることを示した。
2.ラン藻のGlnBはN末端から49番目のセリン残基が窒素栄養の変化に応じてリン酸化/脱リン酸化されるが、このセリン残基をアラニンあるいはグルタミン酸に置換した変異型GlnBをもつラン藻株でもアンモニアに応答した硝酸同化の制御が正常に起こることを示し、GlnBの修飾が硝酸同化の活性調節に直接の関連をもたないことを明らかにした。
3.Synechocystis PCC6803のGlnB欠損株の増殖が強光条件下(200μE/m^2/s)では対数増殖後期以降に著しく阻害されることを示し、GlnBが強光への適応に関与することを明らかにした。
4.ラン藻の窒素同化関連遺伝子群の転写はアンモニアによって抑制されるが、この制御はCrP型転写因子NtcAによって担われていて、GlnBとは無関係とされてきた。しかし、我々はSynechocystis PCC6803のGlnB欠損株ではグルタミン合成酵素遺伝子(glnA、glnN)の発現レベルが高く、グルタミン合成酵素活性が野生株の数倍に達することを見出した。他の窒素同化関連遺伝子の発現へのGlnB欠損の影響がないことから、GlnBはNtcA支配下の遺伝子群の中でグルタミン合成酵素遺伝子のみを特異的に制御していることが示唆された。
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