| 研究課題/領域番号 |
11660129
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
食品科学・製品科学
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| 研究機関 | 岡山県立大学 |
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研究代表者 |
辻 英明 岡山県立大学, 保健福祉学部, 教授 (20093875)
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| 研究分担者 |
木本 真順美 岡山県立大学, 保健福祉学部, 教授 (40108866)
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| 研究期間 (年度) |
1999 – 2000
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| キーワード | wheat allergen / Tri a Bd 17K / Gly m Bd 28K / Sugar Chain / allergenieity / cDNA |
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| 研究概要 |
今日食物アレルギーは大きな社会問題となっている。食物におけるアレルゲンは次々に明らかにされ、その数は増加している。しかし、ラテックス・フルーツシンドロームに代表されるように、アレルゲン間には類似の構造が存在することが示唆されている。その一つとして、植物性アレルゲンにおける糖鎖が多くのアレルゲンにおける共通抗原性であることが報告されている。また、私たちも大豆アレルゲンGly m Bd 28Kおよび小麦アレルゲンTri a Bd 17Kの糖鎖がそれらに感受性を示す患者血清におけるIgE抗体と反応する可能性を示すデータを得ている。本研究では、この問題を検討するために研究を遂行し、以下のように幾つかの興味ある結果を得た。
まず、大豆アレルゲンGly m Bd 28KのcDNAをクローニングし、本アレルゲンはカボチャ種子のプロテイン体の膜タンパク質MP27/MP32と類似の機構で、プレプロプロテイン型として合成され、プロプロテイン型より本アレルゲンが切断されて合成されることが明らかになった。本cDNAを融合型タンパク質として発現されたものと患者血清のIgE抗体との反応性は大豆より精製した本アレルゲンが強く患者血清IgE抗体と反応したのに比べると著しく弱かった。この事実はGly m Bd 28Kの糖鎖は本アレルゲンの主要なエピトープであることを示すものである。一方、小麦アレルゲンTri a Bd 17KをコードするcDNAを用いて大腸菌にて融合タンパク質として発現させ、本アレルゲンに感受性を示す患者血清におけるIgE抗体との反応性を検討したが、発現タンパク質は上述の大豆アレルゲンと同様に小麦粉より精製した本アレルゲンと比べて、著しく弱い反応性しか示さなかった。この結果も、この患者血清におけるIgE抗体の大半が糖鎖そのものと反応することを意味している。
以上の結果は、これらアレルゲンの糖鎖がそれらのアレルゲン性に深く関与していることを示し、上述したように、植物性アレルゲンにおける糖鎖は共通抗原として機能するという説を支持するものである。
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