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RNAポリメラーゼII(RNAPII)の最大サブユニットのC-末端には、CTD(carboxy terminal domain)と呼ばれるアミノ酸の繰り返し構造がある。CTDは転写開始時に基本転写因子TFIIHのCTD kinaseによりリン酸化される。このリン酸化反応は、転写の開始から伸長反応への移行、およびmRNA特異的な修飾(5′cappingや3′polyadenylation)に関与している。しかし出芽酵母では、CTD kinase(酵母のKin28タンパク)は、熱ショック遺伝子の転写活性化に不要である。本研究では、転写調節におけるCTDリン酸化の役割について検討するため、熱ショック遺伝子のKin28非依存的転写活性化の機構について解析した。その結果、熱ショック遺伝子の転写を活性化する熱ショック因子のC-末端の転写活性化領域が重要であり、これはプロモーター上に基本因子TFIID(TBPとTafの複合体)をリクルートすることが明らかになった。さらに、いくつかのKin28非依存的転写を行なう遺伝子を調べたところ、これらのプロモーター上にはTFIIDがリクルートされるのに対し、Kin28依存的遺伝子にはTBPのみがリクルートされていた。これらの結果より、Kin28非依存的転写にはTafが関与していることが示唆された。TFIIDによる転写では、他のキナーゼがCTDをリン酸化するのか、またはCTD自体が不要であるのかについては、今後の課題である。
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