研究課題/領域番号 |
12470058
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研究機関 | 熊本大学 |
研究代表者 |
山本 哲郎 熊本大学, 大学院・医学研究科, 教授 (60112405)
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研究分担者 |
西野 憲和 九州工業大学, 工学部, 教授 (40145165)
中山 仁 熊本大学, 薬学部, 教授 (70088863)
千場 梅子 熊本大学, 医学部・附属病院, 助手 (50109691)
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キーワード | 単球 / 多核球 / 走化性 / C5a / S19リボソーム蛋白 / 光アフィニティ標識 / C5aリセプター |
研究概要 |
当初の計画に基づく研究により以下の結果を得ると共に、その一部を学会誌、及び、国際、国内学会において報告した。 1.S19リボソーム蛋白2量体分子上の、C5aレセプターへの結合部位2箇所を、S19リボソーム蛋白変異組換え体及びアナログペプチドを用いて同定し、成果を公表した。 2.S19リボソーム蛋白2量体が、単球のC5aレセプターにはアゴニストとして、逆に、多核球のC5aレセプターにはアンタゴニストとして作用することに関して、アンタゴニストへの切り替え部位が、S19リボソーム蛋白C末端部の11アミノ酸残基にあることを、S19リボソーム蛋白変異組換え体及びアナログペプチドを用いて明らかにした。 3.2.の研究の過程で、GIn137以後のC末端部を除去短縮させたS19リボソーム蛋白変異組換え体は、単量体の状態で、単球及び多核球の走化性を引き起こせることを見出した。野生型S19リボソーム蛋白が走化性を発揮するのになぜ2量体化する必要があるかを明らかにするための端緒になると期待できる。 4.S19リボソーム蛋白2量体のアンタゴニスト機能部位が作用する多核球側の分子の検索に関して、発現クローニングに用いるcDNAプールを調製した。このプールは、ヒト末梢血多核球cDNAプールから単球cDNAプールを、ポリメラーゼ連鎖法を用いてサブトラクションすることにより調製した。
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