研究課題/領域番号 |
12556034
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研究機関 | 東京大学 |
研究代表者 |
松永 茂樹 東京大学, 大学院・農学生命科学研究科, 助教授 (60183951)
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研究分担者 |
老木 成稔 福井医科大学, 医学部, 教授 (10185176)
村松 郁延 福井医科大学, 医学部, 教授 (10111965)
伏谷 伸宏 東京大学, 大学院・農学生命科学研究科, 教授 (70012010)
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キーワード | 海綿 / ペプチド / 構造解析 / アミノ酸 / polytheonamide / 電気生理 / イオンチャンネル |
研究概要 |
Polytheonamide類の構造研究 前年度の結果から、polytheonamide Bの44番目のアミノ酸がγ-dimethylamino-tertiaryleucineでないことが判明したため、NMRデータの再検討を行った。その結果、当該残基の構造としてβ,β-dimethylmethionineが提唱された。このことは、polytheonamide Bを酸化すると、分子量が16大きくなったスルフォン与え、還元すると分子量が16小さくなったスルフィドを与えることから確認され、さらに、元素分析での1分子あたり硫黄原子がひとつ含まれるという結果により支持された。 当該アミノ酸のα炭素の立体化学は、polytheonamide Bを還元後臭素化シアンで処理することにより得られたフラグメントにL型のβ,β-dimethylhomoserineが含まれることから決定された。 Polytheonamide Aの平面構造はpolytheonamide Bと同一であるが、両者の違いは不明であった。上述のようにpolytheonamide Bの化学構造が推定されたので、両者の比較を行った。すなわち、それぞれを酸化して、第44残基をスルホンにすると、同一物質を与えた。このことから、polytheonamide Aはpolytheonamide Bの硫黄原子におけるエピマーであることが判明した。 Polytheonamideチャネルの性状 上述のようにして調製した第44残基における修飾分子を用いて、チャネル活性の検討を試みた。その結果、C末端付近の化学構造がチャネル活性に重要な役割を果たしていることが明らかとなった。
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