| 研究概要 |
インターロイキン13(IL-13)はTh2リンパ球によって産生されるサイトカインであり、近年呼吸器喘息などのアレルギー疾患との関連が注目されている。IL-13のレセプターは2種類(α,α1´)あるが、IL-13Rα1´のみがシ1グナル伝達に関係する。我々はIL-13Rα´細胞内ドメインに結合する蛋白がそのシグナル伝達に重要な役割をもつものと考え、Yeast tri-hybrid法を用いてIL-13Rα´細胞内ドメインに結合する新規タンパク質: IL13RBP1をヒト胎児肝細胞cDNAライブラリよりクローニングした。IL13RBP1は全長2370bp、625アミノ酸からなり、N末端にMyosin Heavy chain様ドメイン、中央に核移行シグナル(NLS)、C末端にCoiled-Coil領域を持っていた。ノーザンブロットではすべての組織に発現を認めたが、特にTestisで強い発現が認められた。293T細胞を用いた蛋白発現系においてIL-13RBP1は約80kDaの蛋白を発現した。また免疫沈降実験にてIL-13Rα1とそのC末端で結合することが明らかになった。現在、IL-13Rシグナル伝達系におけるその機能について解析中である。本研究の要旨は第24回日本分子生物学会にて報告した。
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