ミトコンドリアのポーリンは、永らく「外膜の単なる穴」とされてきた。しかし、最近の研究によって、ポーリンはヘキソキナーゼやbaxと呼ばれるタンパク質との相互作用を介して、エネルギー代謝や細胞死の制御に携わっている可能性が示唆されてきた。本研究では、ポーリンに関する多くの謎の解明を指向した基礎研究を行い、以下の知見を得ることに成功した。 1)がん細胞のミトコンドリアには多量のヘキソキナーゼが結合するが、正常な肝臓のミトコンドリアにはほとんど結合しない。このことは、ヘキソキナーゼの結合部位であるポーリンが、がん細胞と正常な肝臓のミトコンドリアで質的もしくは量的に異なっていることを意味する。この理由の解明のために、がん細胞に発現したポーリンの解析を行い、両者の間に質的な差異はないとを明らかにした。 2)ポーリンには少なくとも3種のアイソフォームが存在することが知られているが、縮重プライマーを用いたRT-PCRによって、第4のポーリンの存在を示唆する知見を得ることができた。このクローンに関する研究は、引き続き行っている。 3)これまでに3種のポーリンアイソフォームのcDNAが単離されているが、実際にミトコンドリア外膜に存在するポーリンについて、タンパク質化学的な解析は全くなされていない。この問題の解明に向け、ポーリンに対する抗体を調製・解析を行った。これまでに、2型アイソフォームが最も多量に存在するであろうとの知見を得ることに成功した。
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