| 研究概要 |
アメフラシから単離・同定した3つのペプチド族、AMRP (Aplysia MIP-related peptide),Enterin, NdWFamide,について以下の結果を得た。(1)これらの各ペプチドに対する抗体を用いた免疫組織化学的検索の結果、前部大動脈など多くの組織で免疫陽性細胞および繊維が観察され、多機能ペプチドであることが示唆された。(2)AMRPやEnterinが前部大動脈に対して示す弛緩活性はEnterinの10^<-7>M〜10^<-6>Mにおいて一部のメンバー間でわずかの差が見られたが、生物学的に意味のあるものかさらに検討が必要である。また、AMRPは電気刺激による収縮を抑制するが、この効果は前駆体タンパク質上に存在する14種のAMRPメンバー間(10^<-6>M)で有意な差は見られなかった。(3)多種同族体ペプチドの機能的多様化については、上記のような各メンバー間の活性比較の他に、不活性化と関連して分解酵素に対する感受性や生じた分解産物の活性の有無等の問題も関係すると思われる。AMRPの1種であるGAPRFVamideのアメフラシ体液中での分解主産物はAPRFVamideであったが、神経組織膜標本ではGAPRとFVamideが検出された。また、心拍動増強作用のあるD-アミノ酸含有神経ペプチドNdWFamide (Asn-D-Trp-Phe-NH_2)は脱アミドされて不活性化されるが、その反応は神経節で最も高く、体液中ではほとんど起こらなかった。これらの結果は、神経伝達物質と液性情報因子として機能する場合では、分解様式および分解活性が異なることを示しており、今後、これら分解産物における生理活性の有無について解析し、多種同族体ペプチドの存在、翻訳後修飾、分解様式などがペプチドの機能的多様化を生じる可能性について総合的に検討したい。
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