分子シャペロン機能を有する熱安定性オボアルブミンの構造と生理機能

2003 年度 実績報告書

• 研究課題/領域番号: 13660301
• 研究機関: 鹿児島大学
• 研究代表者: 杉元 康志 鹿児島大学, 大学院・連合農学研究科, 教授 (10100736)
• 研究分担者: 松元 光春 鹿児島大学, 農学部, 助教授 (30157383) ; 青木 孝良 鹿児島大学, 農学部, 教授 (70034460)
• キーワード: オボアルブミン / 分子シャペロン / 形態形成 / 鶏発生 / セルピン / DSC

研究概要

卵白タンパク質のオボアルブミンはセルピンファミリーでありながらプロテアーゼインヒビター活性を有さない。そのため、生体内での機能は不明であった。しかし、発生過程でその一部は分解を受けず、胚組織に取り込まれることからその機能が注目された。また、この過程でオボアルブミンはタンパクの構造を変化させ、熱安定型へと転換することから、構造変化が機能に関係すると推定した。
ニワトリ胚でオボアルブミンをノックアウトする系を作製し、胚に対する影響を調べた。初期胚では中枢神経の形成、体節や多くの組織で異常が見られた。初期胚ではオボアルブミンは脳に多く分布していることから脳の形成への関与が示唆された。特に、神経管形成期のオボアルブミンノックアウト胚では神経管閉鎖が阻害され、脳胞が生じないものとなり、神経細胞の増殖に影響が見られた。この異常はオボアルブミンを添加することでレスキューされたことから、オボアルブミンは形態形成に重要に関係するタンパク質であることを明らかにした。オボアルブミンの熱安定型には2つのタイプがあり、1つは卵を貯蔵したときにできるS-オボアルブミンであり、もう1つは胚発生に生じるHS-オボアルブミンである。今回、この両者を見極めるモノクロナール抗体を見つけ、胚組織で局在するオボアルブミンはHS-オボアルブミンであることを確認した。HS-オボアルブミンは胚発生の初期からN-オボアルブミンから自然発生的に生じ、S-オボアルブミンがアルカリpHで生じるのとは異なるメカニズムを持っものと結論した。

研究成果

• [文献書誌] Li CP, Salvador AS, Ibrahim HR, Sugimoto Y, Aoki T: "Phosphorylation of egg white proteins by dry-heating in the presence of phosphate"Journal of Agricultural Food Chemistry. 51・23. 6808-6815 (2003)
• [文献書誌] Nakano T, Salvador AS, Tamochi J, Sugimoto Y, Ibrahim HR, Toba Y, Aoe S, Kawakami H, Aoki T: "Phosphorylation of starch and dextrin by dry-heating in the presence of phosphate, and their calcium phosphate-solubilizing ability"Nahrung. 47・4. 274-278 (2003)