|
Paxillinは非受容体型のチロシンキナーゼであるfocal adhesion kinase (FAK)と共に細胞壁接着斑に局在し、インテグリンを介した細胞情報伝達系の基本的構成要素と考えられる。我々はXenopus laevis (X. laevis)の卵からpaxillin cDNAを単離し、他種のpaxillinとの比較を行い、その特徴的な一時構造から、paxillin分子が従来細胞壁において細胞機能に果たしていると考えられていた役割に加えて、細胞外マトリクスから受けた情報を核に伝え、細胞の分裂あるいは遺伝子発現に何らかの影響を与える可能性について検討を行い、以下のような結果を得た。
即ち、細胞外マトリクス分子の種類によってMAP kinaseのpaxillinリン酸化が調節され、またそのリン酸化がどのアミノ酸において行われるかによって核へのpaxillinの移行が調節されている。また、核への移行については細胞周期の中でも特にS期に移行しており、その時期の特異性から、細胞分裂へのpaxillinの関与が予想される。これらの事象は、Westernによる解析のみならず、培養細胞系での免疫組織化学的検討によっても明らかとされた。従来、細胞壁に局在し接着斑の構築に参加して、細胞間接着に関与していると考えられてきたpaxillinが、この細胞分裂の調節機序にも関与している可能性が示されたが、この現象が単にXenopusに特異的なものであるか否かについては検討課題であり、現在他の動物種由来の培養細胞株を用いて同様の検索を進めている。
|
