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本研究で開発してきた時間分解熱力学量測定手法やその他の新しく開発した手法を用いて、種々の蛋白質の関与する反応に関して以下のような成果を得てきた。
ミオグロビンを光励起した後の蛋白質ダイナミクスについて、エネルギーの放出と蛋白質構造変化のダイナミクスを明らかにした。観測されたエネルギーや体積変化の分子論的解釈を行うため、1アミノ酸残基置換ミュータントを作成し、蛋白の動くエネルギー曲面を決めた。リガンドの放出される機構が、中間体の揺らぎの増大のためであることを熱力学量から明らかにした。また、Xeの圧力依存性を調べることで、解離したリガンドの存在する場所とXeトラップサイトとの関係を明らかにし、放出経路を決定することに成功した。
蛸のロドプシン反応に適用し、エネルギーや分子体積の観点でそのダイナミクスを検討し直した。その結果、これまで過渡吸収で捉えられていた中間体以外に、新しい過程が発見された。更に、各中間体のエンタルピー変化と体積変化を、反応が起こる条件下で時間分解測定することに成功した。これは室温で実際に反応している最中に蛋白質がどのようなエネルギー曲面の上を動いているかをはじめて明らかにしたものである。
またPhotoactive Yellow Protein(PYP)という光受容蛋白質の光反応に対して本手法を適用した結果、数ナノ秒で生成する中間体における蛋白構造の「緩み」に対して新たな知見を得た。機能する上で中間体として揺らぎの大きなやわらかい構造をとる特徴を見出したといえる。
更に、蛋白質の拡散係数(D)が、反応とともに如何に変化するかを計測できる手法を開発することに成功した。この手法を、チトクロムcという電子移動にかかわる蛋白質の、折りたたみ反応を明らかにするために用い、初めて蛋白質折りたたみ反応における分子間相互作用の時間分解研究が可能となった。
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