| 研究課題/領域番号 |
14360056
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
熊谷 英彦 京都大学, 生命科学研究科, 教授 (70027192)
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| 研究分担者 |
鈴木 秀之 京都大学, 生命科学研究科, 助教授 (10202136)
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| キーワード | チロシンフェノールリアーゼ / TyrR / トランスポーター / 芳香族アミノ酸 / Erwinia harbicola / tutB / 転写調節 / ドーパ |
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| 研究概要 |
チロシンフェノールリアーゼ(TPL)は、チロシンをフェノールとピルビン酸およびアンモニアに分解する反応を触媒する。TPLは数種の腸内細菌に存在し、チロシンを炭素源や窒素源として利用するために重要な役割を果たしている。ところで、Erwinia herbicolaのtpl遺伝子のすぐ下流には、膜タンパク質をコードすると思われる機能未知のORF(TutB)が存在していた。tutB遺伝子をクローニングして遺伝子配列を解析したところ、その推定アミノ酸配列はトリプトファントランスポーターに非常に高い相同性生を示した。大腸菌内で発現させて機能解析を行った結果、TutBはチロシン特異的(Km=40μM)トランスポーターであり、トリプトファンはチロシン取り込みにおける拮抗阻害剤であることが明らかになった。また、Tpl-TutBシステムのチロシン代謝における役割を解明するために、tpl遺伝子およびtutB遺伝子の発現様式をlacレポーター遺伝子を用いて解析した。その結果、大腸菌のトリプトファナーゼオペロンと生理的役割が非常に似ているにもかかわらず、tutB遺伝子とtpl遺伝子はオペロンを形成しておらず、またtutB遺伝子の発現量は非常に低レベルであることが明らかになった。
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