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分子ポンプは濃度勾配に逆らってイオンを能動輸送することができるが、そのメカニズムは全くわかっていない。本研究では、バクテリオロドプシンの一方向性が決定される機構を明らかにするため、ポンプのスイッチ(方向性を決定する部分)がどこにあるのかを実験的に調べることを試みた。バクテリオロドプシンや類縁蛋白質に対する低温赤外分の結果、以下の研究成果が得られた。
バクテリオロドプシンのレチナールシッフ塩基、アルギニンの伸縮振動を帰属した。これにより、異性化やプロトン移動反応に伴う水素結合ネットワークの変化を明らかにすることができた。一方、バクテリオロドプシンのプロトン移動において、内部結合水は重要なはたらきをしているものと考えられている。我々はこれまでに極低温で安定化されるK中間体に対する低温偏光赤外分光法を行い、水分子の水素結合変化に関する情報を得てきた。今回、後期中間体に対する同様の実験を行い、蛋白質内部でのプロトン移動に関する新しいモデルを提案することができた。
バクテリオロドプシンと同じ古細菌ロドプシンであるハロロドプシン、フォボロドプシンの研究を行った。塩素イオンポンプであるハロロドプシンの研究により、塩素イオンはプロトンポンプとは異なる機構で水和されていることが明らかになった。一方、フォボロドプシンの低温赤外分光による構造変化の解析を行った結果、プロトン移動に関与する特異な構造変化、伝達蛋白質との複合体形成における蛋白質の構造変化の情報を得ることに成功した。さらに同様の解析を真核生物のアカパンカビロドプシン、視物質ロドプシンに対して行い、新しい構造情報を得た。
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