| 研究概要 |
活動電位の神経終末への到達に伴なって引き起こされるシナプス小胞からのシナプス間隙への神経伝達物質の放出は、膜電位依存性Ca^<2+>チャネルの開口によって細胞内に流入したCa^<2+>によって駆動される。近年、神経終末内には、開口放出を担うSNARE蛋白質、シナプス小胞と直接結合、あるいは他の蛋白質を介してシナプス小胞と結合して開口放出を制御する蛋白質、そして、開口放出部位を構成する細胞骨格蛋白や神経終末内でのシナプス小胞の移送に関わるモーター蛋白、さらに、膜電位依存性Ca^<2+>チャネル活性を調節する蛋白質の存在が見つけられ、これらの働きによって、シナプス伝達効率が巧妙に且つ、精巧に制御されると考えられた。そこで、本研究では、いくつかの神経終末蛋白質に注目し、神経終末へのペプチド導入やcDNAを過剰発現してその機能を阻害した時にシナプス伝達効率がどのように変化するかを、培養上頸交感神経節細胞シナプスでのシナプス伝達の変化を観察することによって解析した。
その結果、
(1)SNARE複合体のひとつであるsyntaxin 1Aの燐酸化酵素による調節メカニズム(業績1)
(2)脳神経に存在する3種類のCa^<2+>チャネルの機能の相違(業績2,3)
(3)アクテイブゾーンを構成する数種の蛋白複合体(業績4)、及び燐酸化酵素(SAD-1)の伝達物質放出における働き(論文投稿中)
(4)シナプス小胞に発現する蛋白であるSV2(synaptic vesicle protein 2)とsynaptotagminとの相互作用機能(業績5)
(5)GTP-結合蛋白の伝達物質放出抑制機能(業績6)
(6)シナプス小胞モーター蛋白(ミオシン)の同定とその機能(2論文投稿中)
を明らかにした。
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