| 研究課題/領域番号 |
14572060
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| 研究機関 | 名古屋市立大学 |
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研究代表者 |
水谷 隆治 名古屋市立大学, 大学院・薬学研究科, 教授 (30080188)
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| 研究分担者 |
高橋 和彦 名古屋市立大学, 大学院・薬学研究科, 助教授 (40117833)
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| キーワード | Se / セレノシステイン / tRNA / グルタチオンペルオキシダーゼ / セレノタンパク質 / 原生動物 |
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| 研究概要 |
O. marina tRNAはSerを受容することが示された.(Table.1)。また、O. marina tRNAは同じ真核生物の他種のSerRSを認識することがわかった。その値は、低かったので、O. marinaとBovineのtRNAの構造が異なることが示唆された。さらにO. marinaにおいて[^<75>Se]SecがtRNA上で合成されたことが確認できた(Fig.1)。これによって、tRNA^<Sec>の存在が示唆された。Fig.1のTLC上のSecのspotを定量化すると、homoの系はheteroの系より高い活性を示したので、tRNA^<Sec>とSec合成酵素の間に種特異的な関係があると考えられる(Table.2)。O. marinaでspotが薄かったのはtRNA量が少なかったこと、酵素はcrudeであり、Bovineと異なりcytosolを用いたのでそのうちのSerRS量はBovineより少ないことが考えられる。
in vitroで観察されたSec合成がin vivoで反映された(Fig.2)。よって、O. marinaは生体内にある[^<75>Se]Secをアミノアシル化することがわかった。
さらにin vivoで[^<75>Se]ラベルしたselenoproteinの存在を確認した(Fig.3)。この中には非特異的に[^<75>Se]が結合して出たbandもあるかもしれないが、はっきりとしたbandが確認できるので[^<75>Se]がタンパク質中に取り込まれていると考えられる。よって、O. marinaにselenoproteinが存在することが示唆された。このうち、21kDaのものは、抗GPx抗体と反応したselenoproteinと関係があると思われる。
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