バクテリアのtrans-translationは、翻訳途中でストールしたリボソームにSsrA RNAが作用し、出来かけのポリペプチド鎖のC末端にSsrA特異的な11アミノ酸の「タグ配列」を付加する特殊な翻訳機構である。C末端に「タグ配列」が付加したポリペプチド鎖はプロテアーゼによって速やかに分解されることが知られている。これまでに、大腸菌ラクトースリプレッサーLacIがtrans-translationの標的となることを示した。これはLacIが自身のORFに結合して転写の完遂を阻害し、終止コドンを持たないmRNAが生じ、その3'末端でリボソームがストールすることに起因する現象である。SsrAを持たない大腸菌細胞ではラクトースオペロンの発現誘導に対する応答の遅れが見られるが、その原因はこれまで不明であった。SsrA欠損株ではtrans-translationがおきないため、短いlacI mRNAから生じた様々な長さの短いLacIが分解されずに細胞内に残る。C末端を様々な長さ欠失する変異LacIに関してin vivo、in vitroそれぞれで性質を調べたところ、誘導物質に対して感受性が低いものが観察された。これら短いLacIは、通常はtrans-translationとそれに続く分解によって細胞内から除去されるが、SsrA欠損株では分解されずに存在する。この結果は、誘導物質に対して感受性が低い短いLacIの存在が、ラクトースオペロンの発現誘導に対する応答の遅れの一因である可能性を示唆する。
|