| 研究概要 |
インフルエンザウイルスの8分節のマイナス鎖RNAゲノムは、3'、5'末端の塩基配列は保存され、相補的で、末端で二重鎖構造を形成している。我々は先に、ウイルス粒子内でウイルスRNAポリメラーゼはこの部位に結合していることを示した。転写と複製の何れにも関与しているインフルエンザウイルスRNAポリメラーゼが、3数類のウイルス蛋白(PB1,PB2,PA)から構成されていることを証明したので、組換えバキュロウイルスの系を用いて発現精製に成功した。しかし転写のプライマーを形成するエンヌクレアーゼ活性を調べたところ、活性が検出されなかった。ところがウイルスRNA(vRNA)を添加したところエンドヌクレアーゼ活性が検出された。相補鎖RNA(cRNA)は、RNAポリメラーゼの活性化には無効であった。こうした現象を基礎に、我々は、vRNAがRNAポリメラーゼの活性調節のエフェクターであるとの、新しい概念を提唱したvRNAとcRNAの2種類のRNAの末端2本鎖の構造には大きな違いがある。2種類のRNAの各種のキメラを形成し、RNAポリメラーゼの活性化に必要な素構造を検索した。
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