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本研究では、様々な疾患の剖検脳に蓄積するタウの生化学的解析から、患者脳に蓄積するタウは疾患ごとに異なる異常構造をとっていること、それが生化学的に区別できることを明らかにした。またADの原因遺伝子である APPがタウの伝播に促進的に働くことが示された。TDP-43の凝集に関わる配列を同定し、その合成ペプチドが線維を形成してプリオン様活性を有することも報告した。また断片化したαシヌクレイン線維が最も高いプリオン様活性を示すことを明らかにした。さらに、ヒトにより近いモデルとしてαシヌクレイン伝播を再現するマーモセットモデルを構築した。
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