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（1）dynAPの糖鎖の構造解析
dynAPは、全長210aaより構成され、114-134aaに膜貫通ドメイン(TM domain)、173-210aaにスレオニン/セリンリッチドメイン(T/S rich domain)を持つ。また、75-77aaおよび143-145aaにN結合型糖鎖修飾部位のコンセンサス配列が存在する。さらに細胞外に露出するC末端側領域にはO結合型糖鎖修飾部位が存在している。本研究では、dynAPのC末端側領域の135-210aa部分（dynAP(135-210)）を含む組換えタンパク質をHEK293F宿主で分泌発現・精製し、dynAP(135-210)に含まれる糖鎖の質量分析法による構造解析を行った。その結果、dynAP(135-210)はN結合型糖鎖とO結合型糖鎖が付加されており、いずれも高度な修飾を受けていることが判明した。
（2）糖鎖修飾のがん化能に及ぼす影響の検討
dynAPの3種の糖鎖修飾部位変異体（N型糖鎖修飾を受ける143番目のAsnをGlnに置換したdynAPN143Q、C末端側のSer/Thr-richドメイン（173-210aa）を欠失させたdynAPΔC38、両変異を組み合わせたdynAPΔC38N143Q）を発現させた細胞を造成した。dynAPN143Q はdynAPと同様に細胞膜とゴルジ体に局在したが、dynAPΔC38とdynAPΔC38N143Qはゴルジ体にのみ局在したことから、dynAPのC末端側のSer/Thr-richドメイン（173-210aa）が細胞膜への局在に関与することが明らかとなった。またdynAPΔC38はがん化能の指標であるスフェロイドの形成能を失っていたことから、C末端側のSer/Thr-richドメイン（173-210aa）を介する細胞膜への局在がdynAPのがん化に必要であることが明らかとなった。
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