| 研究課題/領域番号 |
15H05592
|
|---|
| 研究種目 |
若手研究(A)
|
| 配分区分 | 補助金 |
|---|
| 研究分野 |
生物物理学
|
|---|
| 研究機関 | 大学共同利用機関法人自然科学研究機構(新分野創成センター、アストロバイオロジーセンター、生命創成探究 (2018)
分子科学研究所 (2015-2017) |
|---|
研究代表者 |
古賀 信康 大学共同利用機関法人自然科学研究機構(新分野創成センター、アストロバイオロジーセンター、生命創成探究, 生命創成探究センター, 准教授 (50432571)
|
|---|
| 研究協力者 |
古賀 理恵
上野 博史
野地 博行
政池 知子
|
|---|
| 研究期間 (年度) |
2015-04-01 – 2019-03-31
|
| キーワード | タンパク質分子デザイン / 分子モーター / F1-ATPase / 構造変化 / P-loop / 分子動力学シミュレーション / １分子回転計測実験 |
|---|
| 研究成果の概要 |
ATPをエネルギー源として駆動する回転モータータンパク質F1-ATPaseのβサブユニットの構造変化の仕組みを明らかにすることを目的とする。βサブユニットと配列・構造が似ているが構造変化能を持たないαサブユニットと比較することにより、リン酸結合部位であるP-loop (GxxxxGKT/S)のxxxxに対応する残基の違いが構造変化に重要なのではないかと考え、βのP-loopにおいてそれらの残基をαのものに変異したときの構造変化能に及ぼす影響を、分子動力学シミュレーション、１分子回転計測実験等を用いて調べた。その結果、βサブユニットのP-loopに組み込まれている構造変化の仕組みを解明した。
|
| 自由記述の分野 |
タンパク質分子デザイン
|
| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
F1-ATPaseはほぼ全ての生物が有し、生命のエネルギー源であるATPを合成する酵素である。F1の構造変化の仕組みを理解することは、生命の制御・設計という観点において、F1の構造変化、すなわちATP合成を制御する技術を構築する上で重要となる。また、F1-ATPaseの構造変化の仕組みを理解することで、蛋白質の構造変化原理の普遍的な理解と、さらには構造変化するタンパク質のデザイン原理の解明につながる。
|
