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本研究では変性タンパク質がシャペロニンの空洞と結合した中間状態がフォールディングを促進するか検証した。大腸菌シャペロニンについて空洞内に閉じ込められた変性タンパク質の構造状態を解析し、自発的フォールディングで形成されるコンパクト状態よりもほどかれた状態であることを明らかにした。さらに中間体形成に携わる残基の特定を行い、疎水性残基の場所によってフォールディングおよびescapeへの影響は大きく異なることを明らかにした。真核生物由来シャペロニンCCTを大腸菌で組換え体を精製し、結晶化スクリーニングを行ったが、優位な結晶は得られず、研究は進まなかった。
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