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本研究ではRhoGEFタンパク質を全長またはマルチドメイン状態で立体構造解析し、GEFドメインと他の機能ドメインによる活性化制御機構の解明を目的とした。動的光散乱および超遠心分析により、インターセクチン２は複数のSH3ドメインとDH-PHドメインがフレキシブルなループで繋がれ、分子全体として構造の自由度を獲得していることを見出した。DOCK5は制御因子ELMO1と安定な複合体を形成して伸びた構造を取り、分子の側面でRac1と結合することを見出した。またX線結晶構造解析により、DOCK7 DHR-2ドメインのGタンパク質結合における構造変化を明らかにした。
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