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大阪大学の岡村グループが発見した電位センサーが酵素活性を制御する新たな電位センサー蛋白質であるVoltage Sensing Phosphatase（VSP）は電位センサー部分のみを持ち小孔を持たない新規プロトンチャネル分子でその特徴からVSOP（Voltage-Sensor Only Protein）と命名された。VSOPは今まで知られている最小のイオンチャネルでKv チャネルの1/10 サイズで、かつシンプルな構造を持ち、未だに謎が多いイオンチャネルの基本機能であるイオン選択性及びゲーティング機構の解明に理想的な日本発のモデル蛋白質として注目され、その研究進展が大いに期待されている。さらに大阪大学の中川グループによってVSOPの静止状態（中間構造）のX線構造が解かれ原子レベルの詳細が世界に先駆けて明らかにされた。本研究はこの「日本発VSOP」を先進の計算科学シミュレーション手法で研究し膜電位センサーチャネルの基本機構の解明を推進することを目的とする。
我々は、VSOPの分子シミュレーション研究を実施しデータ解析の基盤を整備すると共に、多数の始状態から出発して多くの中間状態から終状態を目指すトラジェクトリーを選択して距離行列の情報を用いてMDシミュレーションによる構造変化を誘起する一連の並列・並行MD シミュレーションを実行するシェルプログラムを用いてMDシミュレーションを多数並列及び並行して実行した。その結果、オープン構造ではS4へリックスに特有なARG残基が様々なコンフォメーションでS3やS1のGLU残基と塩橋対をなしてプロトン移動パスを構成することを示唆するシミュレーション結果を得る事ができた。これに加えて、クローズド構造では実験で報告された塩橋ペアとは異なるARGとGLUの対で構造を安定化して全く水分子を透過させない構造を得る事ができた。
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