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シスタチオニンβ-シンターゼ(CBS)およびシスタチオニンγ-リアーゼ(CSE)は活性イオウ分子産生酵素として注目されているがそれ自身の翻訳後修飾に着目した研究はほぼない。本研究ではその翻訳後修飾に着目し研究を行った。
CBSのあるセリン残基の置換体を作製し活性を測定したところその活性は認められなかった。よってこの残基のリン酸化修飾がCBS活性を制御するものであると考えられる。CSEはS-ニトリシル化修飾について検討したところ、NOドナー依存的な活性制御を確認した。加えてS-ポリチオール化修飾による制御を確認した。これらはCBS、CSEの翻訳後修飾による制御の可能性を示した新たな知見である。
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