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ムーンライティングプロテイン（MP）は乳酸菌が持つ多機能性タンパク質であり、解糖系酵素であるグリセルアルデヒド-3-リン酸脱水素酵素（GAPDH）やヒートショックプロテインであるGroELはその代表例である。まずPBS抽出菌体表層タンパク質のプロテオーム解析をLCMS-IT-TOFにより行ったところ、解糖系などの酵素群、ヒートショックプロテイン、リボソームタンパク質など多種多様なタンパク質が同定された。これらは全て菌体内のタンパク質として知られているが菌体表層にも発現していることが明らかとなり多機能性を有している可能性が示唆された。
次にGAPDHとGroELの遺伝子をクローニングし大腸菌に導入しリコンビナントタンパク質を作製した。GAPDHはAおよびB型血液型抗原に結合性を示す事が明らかになっているためrGAPDHおよびrGroELを精製し、水晶振動子マイクロバランス（QCM）システムを用いてA型抗原に対する結合能を試験した。その結果、rGAPDHおよびrGroELのA型抗原への結合が確認された。また、立体構造解析のためのGAPDHの結晶化に成功した。今後は血液型抗原や重金属と共に結晶化し結合メカニズムを解明する。
また、GAPDHと重金属耐性の関連性について解析した。MPはイオン結合で菌体表層に留まっておりPBSで容易に抽出されるが蒸留水では抽出されないことが分かっている。そこでGAPDH酵素活性の高い乳酸菌をPBSまたは蒸留水で洗浄しカドミウムおよび水銀に暴露し生菌数を比較した。カドミウムでは水洗浄菌体の方がPBS洗浄菌体に比べ有意に高い耐性を示す一方で、水銀では逆の傾向を示した。カドミウムも水銀も菌体表層への吸着は水洗浄のほうが高い為、表層GAPDHはカドミウムを吸着し毒性緩和に寄与している一方で、水銀では吸着後、菌体内に取り込まれることで毒性が増している可能性が示唆された。
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