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分子モーターキネシンの構造変化を一分子レベルで検出するために、一分子蛍光共鳴エネルギー移動(FRET)法を用いてキネシン2量体分子内での距離計測を行った。2つの頭部に一つずつ結合させた色素間の距離を一分子FRET法で測定することによって、キネシンの両足結合状態と片足結合状態を区別して検出することに成功した。この方法を用いて様々なATP濃度存在下で運動中のキネシンの構造変化の観察を行い、キネシンはATP結合を待っている状態では片足結合状態を主に取ることを示した。また、片方の頭部が微小管に結合することのできない変異体ヘテロダイマーキネシンを用いることによって、微小管に結合している頭部にATPが結合すると、そのネックリンカーが構造変化して浮いている頭部を前方に移動させ、それによって両足結合状態を取り一歩前にステップするという仕組みを明らかにした。次に、細胞内輸送において一つの輸送小胞に結合した複数のキネシン分子の間で生じる協調性を調べるために、その最も単純な実験系として2分子のキネシン2量体を架橋した複合体を作成し、その運動を一分子のキネシン2量体の運動を比較した。ラパマイシンによって誘導されるFKBPの架橋反応を利用することによって、2つのキネシン分子を特異的にクロスリンクすることに成功した。架橋されたキネシンの運動速度は一分子のものとほとんど同じであったが、移動距離は1.5倍上昇した。この結果は、架橋された2分子は互いの運動を抑制することなく何らかの仕組みで協調しあっていることを示唆するものである。
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