| 研究課題/領域番号 |
16550107
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
高分子化学
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| 研究機関 | 大阪大学 (2005-2006)
東京農工大学 (2004) |
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研究代表者 |
奥山 健二 大阪大学, 理学研究科, 教授 (30038020)
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| 研究分担者 |
野口 恵一 東京農工大学, 機器分析センター, 講師 (00251588)
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| 研究期間 (年度) |
2004 – 2006
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| キーワード | コラーゲン / 三重らせん / モデルペプチド / 単結晶 / 結晶解析 / ホスト・ゲストペプチド |
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| 研究概要 |
半世紀にわたってコラーゲンの分子構造としてRich ＆ Crickモデルが広く認められてきた。この構造はX線繊維回折データだけに基づくもので、各鎖は右巻きの10/1-helixからなる3本鎖構造をしており、全体を仮想的な1本鎖と見なすと左巻きの10/3-helixとなる。
一方、我々はコラーゲンモデルペプチド単結晶中でペプチド鎖が7/2-helixをしていることを見つけ、この構造でも天然コラーゲンからの繊維回折像が定性的に説明できることから、この構造を新しいコラーゲンの構造モデルとして1977年に提案した。しかし、このモデルはこれまで注目されることはなかった。最近、我々は天然コラーゲンからの回折データを用いた定量的な解析を行い、7/2-helix、10/3-helixの両モデルとも同程度に実測データを説明できることを示した。本研究ではモデルペプチド単結晶の高分解の解析により我々のモデルを検証することを目的とした。以下に成果を記す。
本研究では放射光を利用して、14のモデルペプチドを高分解能で解析した。これらを含み、世界では20以上の高分解能解析が報告されているが、見つかった分子構造は全て我々の7/2-helix構造に極めて近く、Rich ＆ Crickモデルを支持する例は1例も発表されていない。このことは、これまで半世紀にわたって教科書に掲載されてきた彼らのモデルは間違いであり、天然コラーゲンの平均的な分子構造は奥山モデルであることが明瞭になった。
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