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生物界に広く分布する鉄硫黄蛋白質はポリペプチド鎖に無機の鉄と硫黄が特徴的な配位構造-鉄横クラスターと呼ばれる-を形成して組み込まれている蛋白質の総称で、細胞内で様々な代謝活動に関与している。その代表的な役割としては、呼吸鎖や光化学系の電子伝達鎖における電子伝達のキーコンポーネントとしてのものである。また鉄硫黄蛋白質は電子伝達だけでなく、さまざまな酵素反応に直接関与したり、あるいは、細胞内の酸化還元状態をモニターする遺伝子発現の制御因子としても働く場合もある。われわれはこれまでに、らん藻および植物葉緑体に存在するNifU蛋白質が2Fe-2S型の鉄硫黄クラスターを保持し、そのクラスターを基質蛋白質であるアポ型のferredoxin分子へとin vitroにおいて効率よく転移することができる、すなわち鉄硫黄クラスター生合成過程において、Scaffold protein(足場蛋白質)として中心的な役割を果たすことを示してきた。さらに、われわれが既に実験に着手しているIscA蛋白質も、やはりScaffold proteinのひとつと考えられており鉄硫黄クラスターを一過的にアセンブリーすることができることが分かっている。本研究では、これらの蛋白質の生化学的・物理化学的特性や作用機構、立体構造の解明を目指すと同時に、らん藻や植物葉緑体の光化学系複合体の構築において鉄-硫黄クラスター生合成系がいかに関与しているのか、その分子メカニズムを明らかにすることを目的とする。
本年度これまでの研究から、らん藻IscA蛋白質、および植物葉緑体局在型のCnfU蛋白質について、結晶の作製に成功し、X線結晶構造解析により立体構造のモデルを組み立てることができた。今後さらに、立体構造情報に基づいた構造機能連関の解析を進めて行く予定である。
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