| 研究課題/領域番号 |
16591048
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| 研究機関 | 北海道医療大学 |
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研究代表者 |
寺井 格 北海道医療大学, 医療科学センター, 講師 (40337043)
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| 研究分担者 |
小林 邦彦 北海道大学, 大学院・医学研究科・ 酪農学園大学・酪農学部, 名誉教授, 客員教授 (60091451)
真船 直樹 酪農学園大学, 酪農学部, 教授 (70241304)
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| キーワード | マンノース結合レクチン / 補体活性化 / レクチン経路 / 免疫不全 / 免疫グロブリンA / IgA腎症 |
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| 研究概要 |
MBLが血清IgAと結合しレクチン経路を活性化するという報告に基づき、種々のミエローマIgAならびに各種免疫グロブリンとMBLとの結合性を検討した。MBLは、ある特殊なIgAとのみ強く結合し、他の免疫グロブリンとは殆ど結合しなかったことより、一般的にMBLは正常免疫グロブリンとは結合しがたいと考えた。結合性がない、あるいは弱い免疫グロブリンも、酵素処理によりシアル酸とガラクトースを除去したり、あるいは酸処理により立体構造を変化させるとMBLとの結合性が増すことより、それはマンノースやNアセチルグルコサミンなどの糖鎖が露出することによるものと考えられた。ごく最近、血清中のIgDやIgEは、変性しない限りはMBLと結合出来ないことが報告されたことより、「血清IgAには果たしてMBLとの結合性が本当に有るのか」を、血清IgAを正常ヒト血清から調製し、検討した。血清IgAは、その分子量の大きさに関わらずMBLとは全く結合しなかったが、酵素処理、さらに引き続く酸処理により結合性が増強した。同様に血清中C4の固相化血清IgAへの沈着も、無処理では全く見られなかったが、酵素処理、さらに引き続く酸処理により沈着が増強した。これらの結果より、(1)血清IgAは他の正常免疫グロブリンと同様にMBLとは結合しないこと、(2)その結合も、酵素処理によるシアル酸とガラクトースの除去や酸処理による立体構造の変化と共に増強し、それに伴ってレクチン経路も活性化するようになることが考えられた。MBLは血清中の自己成分である正常免疫グロブリンとは結合しないが、変性免疫グロブリンとは結合し、レクチン経路を介してそれらの排除に働いている可能性が示唆された。
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